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Agricultural Research Service

Un objetivo deseado por mucho tiempo: la cristalización de una proteína imprescindible / 22 de marzo de 2013 / Noticias del Servicio de Investigación Agrícola, USDA
Lea más sobre esta investigación en la revista 'Agricultural Research'.

Arbusto de la creosota.
La cristalización de una proteína llamada Rubisco activasa, la cual se encuentra en el arbusto de la creosota, podría llevar al desarrollo de plantas que tienen más tolerancia a las temperaturas altas. Esta proteína tiene un papel imprescindible en el proceso de fotosíntesis. Foto cortesía de la Oficina de Administración de Tierras, Departamento del Interior de EE.UU.


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Un objetivo deseado por mucho tiempo: la cristalización de una proteína imprescindible

Por Dennis O'Brien
22 de marzo de 2013

Un científico del Servicio de Investigación Agrícola (ARS) y sus colegas han abierto la puerta al desarrollo de plantas con más tolerancia al calor por la cristalización de una proteína que tiene un papel clave en el proceso de fotosíntesis.

Las plantas usan una enzima llamada Rubisco en la fotosíntesis, la cual es el proceso de capturar el dióxido de carbono de la atmósfera y combinarlo con la luz del sol y los nutrientes en el suelo para producir los brotes, las hojas y los tallos de las plantas, según Michael E. Salvucci, quien es fisiólogo de plantas con el ARS en Maricopa, Arizona. ARS es la agencia principal de investigaciones científicas del Departamento de Agricultura de EE.UU. (USDA por sus siglas en inglés).

La temperatura también tiene un papel crítico en el proceso. Cuando las temperaturas son demasiado altas, otra proteína llamada Rubisco activasa detiene su actividad, la fotosíntesis cesa, y la planta no crece. El calor literalmente desenreda la activasa, y el resultado es una cosecha meno abundante. El punto cuando la temperatura detiene el proceso de fotosíntesis varía con las plantas diferentes.

Científicos han sabido de Rubisco por décadas. Pero Salvucci fue miembro de un grupo de investigadores del ARS que descubrió Rubisco activasa en el 1985 y demostró que esta proteína activa la Rubisco. La cristalización de Rubisco activasa podría ayudar a los investigadores a visualizar la proteína con difracción de rayos X y entender cómo funciona esta proteína.

Es más fácil cristalizar las proteínas que tienen una estructura fuerte y más rígida. Pero la mayoría de las proteínas de activasa en plantas no tienen estructures rígidas o regulares.

Salvucci, quien trabaja en el Centro Estadounidense de Investigación Agrícola de Terreno Árido mantenido por el ARS en Maricopa, ahora está colaborando con otro grupo que ha descubierto una manera de cristalizar Rubisco activasa. Este descubrimiento les permitirá a los investigadores a posiblemente manipular la secuencia genética de la proteína para prevenir su desintegración en temperaturas más altas.

Salvucci y sus colaboradores Rebekka Wachter y Nathan Henderson de la Universidad Estatal de Arizona quisieron encontrar una proteína de activasa más tolerante al calor. Ellos supieron que la activasa del arbusto de la creosota puede mantener su estabilidad en temperaturas relativamente altas porque la planta tiene mucha tolerancia al calor. Este arbusto es abundante en el desierto de Arizona y no tiene ninguna conexión con el conservante pegajoso encontrado en muchos productos de madera.

Los investigadores clonaron los genes de la activasa del arbusto de la creosota y generaron las partes de la proteína que fueron suficientemente estables para producir cristales. Los hallazgos, los cuales han sido publicados en 'Journal of Biological Chemistry' (Revista de la Química Biológica), podrían ser útiles en la búsqueda para genes que estimulan las plantas a sintetizar versiones más estables de la proteína en la presencia de temperaturas altas, de este modo ayudando a la planta a medrar en temperaturas más altas. Con el cambio climático y su potencial de alterar el paisaje y los ciclos de crecimiento de plantas, este trabajo es muy importante.

Lea más sobre esta investigación en la revista 'Agricultural Research' de marzo del 2013.

Última Modificación: 3/22/2013
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